Skip to content

Aktywacja fosfolipazy C w ludzkich komórkach B jest zależna od fosforylacji tyrozyny.

1 miesiąc ago

242 words

Wykazano, że sieciowanie receptora antygenu powierzchniowego na limfocytach B prowadzi do aktywacji fosfolipazy C (PLC) z późniejszymi wzrostami produkcji fosforanów inozytolu i diacyloglicerolu. Z kolei te drugie przekaźniki zwiększają cytozolowy wolny wapń [(Ca2 +] i) i aktywują fosfotransferazę serynową kinazy białkowej C (PKC). Uważa się, że procesy te odgrywają główną rolę w aktywacji i proliferacji komórek B. Jednakże należy zidentyfikować mechanizm łączący receptor antygenu limfocytów B z fosfolipazą C. Pokazujemy tutaj, że aktywacja receptora antygenu na ludzkich limfocytach, oprócz aktywacji PLC, zwiększa fosforylację tyrozyny określonych substratów. Ostatnio syntetyzowano tiotrostyny, nową klasę inhibitorów kinazy tyrozynowej, które współzawodniczą o miejsce wiązania substratów specyficznych kinaz tyrozynowych. Preinkubacja limfocytów B z dwoma różnymi tyrfostynami blokowała proliferację indukowaną anty-IgM, ekspresję onkogenu, fosforylację tyrozyny, wzrost [Ca2 +] i wytwarzanie fosforanów inozytolu. Te same inhibitory nie miały wpływu na proliferację limfocytów B indukowaną przez estry forbolu i jonofory kationowe, które bezpośrednio aktywują PKC i zwiększają [Ca2 +] i tym samym omijając PLC. Odkrycia te silnie wskazują, że tyrfostyny nie wykazują znaczącej nieswoistej toksyczności i sugerują, że działają one proksymalnie w stosunku do PLC. Zdolność tyrfostyn do blokowania wzrostu [Ca2 +] i wytwarzania fosforanu inozytolu, po aktywacji receptora antygenu komórek B, wskazuje, że kinaza tyrozynowa działa jako niezbędne połączenie między receptorem antygenowym komórki B i PLC.Images
[patrz też: bostonka u dzieci, uzasadnienie pozwu o alimenty, bostonka okres zarażania ]